A harántcsíkolt vázizom felépítése

A harántcsíkolt vázizom összehúzódásra (contractio) és elernyedésre (relaxatio) képes fehérjéket (filamentum) és sejtplazmát (sarcoplasma) tartalmazó rostokból (fibrae) és kötőszövetből álló pólyákból (fascia) áll, melyek az ínban (tendo) folytatódnak, és az izom által generált erőket a csont felé közvetítik.

Ha az izmot a nagyobb alkotórészektől a kisebbek felé haladva vizsgáljuk meg, akkor először a teljes izmot körbevevő legvastagabb kötőszövettel találkozunk, ez az epimízium. Az epimízium választja el egymástól a különálló izmokat. Az izom belseje felé haladva találjuk perimízium nevű kötőszöveti részt, mely vékonyabb, mint az epimízium, de ennek ellenére igen ellenálló. A perimízium választja szét az izmot izomnyalábokra (kötegekre), így utat biztosítva az izomhoz tartó vérereknek és idegeknek. A legkisebb kötőszöveti egység az endomízium, mely minden egyes izomrostot körbevesz. Az endomízium, melynek vastagsága mintegy tizede az epimíziuménak, biztosítja a helyet az izomrostokhoz érkező kapillárisoknak.

A vázizom kötőszövetes pólyái fontos funkciókat látnak el.

  • Az izompólyák kitöltik az izomrostok, izomkötegek és izomhasak közötti területeket, és lehetővé teszik az egymáson való elmozdulásukat.
  • Biztosítják a helyet az izmokhoz futó idegeknek és vérereknek, hogy azok akadálytalanul jussanak el az izom belsejéig (csúszhassanak az izomrostok, izomrost-kötegek és izomhasak között).
  • Stabilan összefogják, összetartják a vékony és hosszú izomrostokat, ezáltal biztosítva azt, hogy a kontrakció során az izomrostok azonos irányba fejtsenek ki erőt.
  • Az izom megnyúlásával a pólyák egyre feszesebbé válnak, és fékezik az izmok erős megnyúlását.
  • A fasciaszerkezet hozzájárul az izom által előállított erő átviteléhez, mivel nagymértékben ellenállnak a nyújtásnak (ezzel védve is az általuk körbezárt izomrostokat), de az izompólyák nem kizárólag a keletkező mechanikai feszültség transzportereként működnek, hanem rugalmas (elasztikus) tulajdonsággal is bírnak, ezáltal tárolják is a mechanikai energiát.
  • Ez az elaszticitás kifejezetten fontos egyes ciklikus emberi mozgásoknál (járás, futás, sorozatugrások), ugyanis a megnyújtott kötőszövet energiát képes raktározni, és a nyúlás alatt raktározott elasztikus energia az izom összehúzódásakor hozzáadódik az izomrostok által kifejtett erőhöz, segítve a külső ellenállás legyőzését.

A fascia
(lenyíló, katt ide!)

A harántcsíkolt vázizom szerkezeti és funkcionális felépítése

Az izom legkisebb funkcionális egysége a szarkomer, nyugalmi hossza 2,2 µm. Alapja a két izomfehérje, az aktin és a miozin. Közöttük ún. kereszthidak létesülhetnek, melynek következtében a két molekula elcsúszik egymáson, létrehozva az izom rövidülését. Az aktin és a miozin is rugalmas tulajdonságokkal bír, az aktin 40-50%-ot tesz ki a szarkomer nyújthatóságából (Huxley és munkatársai, 1994), a miozin farki része pedig akár 2,5-szeresére nyúlhat az eredeti hosszához képest (Schwaiger és munkatársai, 2002).

  • Az aktin filamentum (F-aktin) globuláris monomerekként szintetizálódó egységekből (G-aktin) polimerizálódik. A monomerek két sorban helyezkednek el, egymásba csavarodva kettős hélix-szerű szerkezetet alkotnak (Chesarone és Goode, 2009). Az F-aktin teljes hosszában összecsavarodva és átfedésekkel ismétlődve végighúzódik egy α-helix protein lánc (tropomiozin), ami két közel azonos alegységből (A- és B-lánc) tevődik össze és helyzeténél fogva meggátolja a miozin kapcsolódását az aktinhoz. A spirális tropomiozin molekulán azonos távolságokban troponin egységek (troponin complex) találhatók, melyek a kereszthíd létesítéséért, vagyis a kontrakció indításáért felelősek.
  • A troponin három alegységből áll:
  • - troponin T, amely a troponint a tropomiozinhoz köti,
    - troponin I, mely meggátolja a kontrakciót, amennyiben nincs jelen Ca2+,
    - troponin C, amelyhez a kontrakció során a Ca2+ kapcsolódik (Au, 2004; Gunning, 2008).

  • A miozin molekula kettős helikális (csavarvonal) szerkezetű, két nehéz és négy könnyű fehérjeláncból áll. A nehéz lánc az egész miozin molekulán végighúzódik, tulajdonképpen a teljes farki és feji részt ez alkotja. A könnyű láncok a miozinfej nyaki részén találhatók. Az itt található törés mentén az egész molekula hajlékonnyá válik. Ez a hajlékonyság szükséges ahhoz, hogy a miozinfejek az aktinhoz közelítsenek a kereszthidak kialakításáért, melynek következtében a két molekula elcsúszik egymáson, létrehozva az izom rövidülését. Több miozin molekula egymásra csavarodva alkotja a miozin filamentumot. Az összecsavarodás olyan módon történik, hogy keresztmetszeti nézetből a fejek egymástól 60°-al elfordulva helyezkednek el, hosszmetszeti nézetből pedig 14,5 nm-re egymástól eltolva. A miozinfejek ilyen térbeli elrendeződése (egy miozint hat aktin vesz körül) lehetővé teszi, hogy minél több kereszthíd létesülhessen az aktin és miozin között, jelentősen növelve a teljes izom erőkifejtési kapacitását.

Szarkomerekből épül fel az izomrost 1-2 µm átmérőjű, összehúzódásra képes, szerkezeti és funkcionális alapegysége, a miofibrillum.

  • Az egyes miofibrillumokat a szarkomerek szerint ismétlődő tubuláris felépítésű csőhálózat, a szarkoplazmatikus retikulum veszi körül, melynek szerepe az anyagszállítás, bizonyos anyagcseretermékek elosztása a miofibrillumok között. Reverzibilis kálcium-megkötő képességük folytán részt vesznek az összehúzódás és az elernyedés folyamataiban, továbbá a raktározott glikogén szintézisben is. Morfológiai részei a kontraktilis apparátussal párhuzamos csatornákat képező longitudinális tubulus rendszer, és a szarkomerek két szélén tágulatot alkotó terminális ciszternák. Ehhez egy harántirányban haladó, a sejthártya betűrődéséből eredő T- (transzverzális) tubulus kapcsolódik. A T-tubulus a miofibrillumok között elágazik és összeköttetésben van az alatta és fölötte elhelyezkedő ciszternákkal.

  • A T-tubulusok a szarkoplazmatikus retikulummal triád struktúrát alkotnak, a membránján végighaladó akciós potenciál a membránban elhelyezkedő fehérjék konformációváltozása révén Ca2+ felszabadulást vált ki a szarkoplazmatikus retikulumból, mely az izomösszehúzódás nélkülözhetetlen eleme.

Néhány száz párhuzamos miofibrillumból áll az izomrost (többmagvú óriássejt). Az izomrost henger alakú sejt, melyet sejthártya (szarkolemma) borít, amely azon kívül, hogy a sejt organikus részeit a sejten belül tartja, fontos szerepet tölt be a kontrakcióban. A mozgató idegsejtek axonjain érkező elektromos ingerületet (akciós potenciált) ugyanis a szarkolemma képes tovább vezetni, és az egész izomrost felületén szétterjeszteni.

  • A sejthártyát az endomízium veszi körbe, amely megakadályozza azt, hogy a szomszédos rostokra is ráterjedjen az ingerület. Ezt egyfajta elektromos szigetelésnek is felfoghatjuk.

Az izomrost egészséges felnőtt embernél 10-100 µm átmérőjű, és 2-3 cm-től kezdve akár 45 cm (szabóizom) hosszú is lehet. Az endomízium biztosítja azt, hogy az erő rostról-rostra áttevődjön és végezetül az inakhoz érjen. Egyetlen izomrostban több ezer sejtmag is megtalálható, hajszálerek látják el, melyek az izomrostok külsején találhatóak.

  • A miofibrillumok közti teret összehúzódásra nem képes folyadék, sejtplazma (szarkoplazma) tölti ki. Tartalmazza a raktározott tápanyagokat (glikogén, trigliceridek, kreatin-foszfát, adenozin-trifoszfát, stb.), az ionokat, számos enzimet/fehérjét (ún. nem kontraktilis, tehát összehúzódásra képtelen fehérjét) és a szarkoplazmában található az izomban megkötött víz is.
  • Itt találhatóak a mitokondriumok is, melyek az energia előállításában és annak elraktározásában játszanak szerepet. A mitokondriumok száma sejtenként változó, a vázizomsejtben több ezer is lehet.

Az izomrostok 100-1000 µm átmérőjű, kötegbe rendeződnek, melyeket a perimízium határol.

Az izom fő tömegét az epimízium által határolt, inger hatására összehúzódásra képes izomhas adja, mely elernyedt állapotban puha, összehúzódáskor fokozatosan megkeményedik. Az izomhas a két végén inakban végződik, amik kevéssé nyújthatók és összehúzódásra sem képesek. Az egyik vég az eredés (amelyik nem mozdul el), a másik a tapadás (amelyik elmozdul).

A munkaizomat rostjai között párhuzamos elrendezésben helyezkedik el a módosult izomrostból álló feszülésérzékeny receptor, az izomorsó. Az egész izomban található elszórva, és az izom hirtelen megnyújtásakor a hosszváltozást érzékeli és elektromos impulzus formájában információt küld a központi idegrendszer gerincvelői része felé.

A vázizomsejt szerkezeti fehérjéi

Az egész izomsejt stabilitását dinamikus fehérje-vázrendszer, a citoszkeletális rendszer biztosítja. A citoszkeletális fehérjék felelnek egy adott izomsejten belül a miofibrillumok összetartásáért, az aktin és miozin filamentumok szabályos elrendeződéséért, valamint a kontrakció során a rendezettség megtartásáért. Másik szerepük abban van, hogy a miofibrillumokat a membránhoz rögzítik.

  • A citoszkeletont nem egy merev szerkezetnek kell elképzelni, hanem jelentős rugalmassággal bír.
  • A kontrakció során az izomrostok alakja, hossza és lefutási szöge is változhat, amit a citoszkeletonnak követnie kell, miközben azért a miofibrillumokat is egyben kell tartania.

A szarkomer közepén az M-zóna fehérjéi (M-filamentumok) tartják meg a miozin molekulák integrált szerkezetét, hogy azok ne essenek szét egymástól, keresztkötik és kihorgonyozzák egymáshoz a miozin molekulákat. Ezek a fehérjék a kreatin kináz (CK), a miomezin (myomesin) és a csak gyors rostokban megtalálható M-protein (myomesin-2).

A szarkomer széli és központi szerkezeti elemeit a titin óriásmolekula rögzíti egymáshoz, amely a Z-vonaltól az M-zónáig terjed, és "kifeszített" állapotban tartja a miozin filamentumokat, így azok megtartják rendezettségüket, egymástól való távolságukat.

  • A titin filamentumok masszív elasztikus rendszert alkotnak, aminek az a legfontosabb szerepe, hogy megakadályozza a miofilamentumok túlzott megnyúlását (Clark és munkatársai, 2002).
  • A titin óriásmolekula a nyugalmi hosszának akár négyszeresére is nyúlhat. Az inak mellett részben a titin molekuláknak is tulajdonítható az izom passzív rugalmassága. Egyes szerzők a titint "molekuláris rugónak" is nevezik (Erickson, 1997; Keller,1997). Az izom passzív nyújtásakor ezek a molekulák egyre nagyobb ellenállást tanúsítanak, majd a nyújtás befejezésével visszarendeződnek eredeti hosszukra.

A Z-vonal α-aktinin nevű fehérjéje keresztköti és rögzíti egymáshoz a Z-vonal egyik, ill. másik oldalán elhelyezkedő aktin filamentumokat.

A vékony aktinszálak térbeli szerkezetének megtartásáért a nebulin molekula felel, amely az egész aktinon végigfutva stabilizálja annak helyzetét és szabályozza a hosszát (Bang és munkatársai, 2006; Witt és munkatársai, 2006).

  • Az aktin két vége ellentétes polaritású, pozitív végét a CapZ, míg negatív végét a tropomodulin fehérje zárja le.

A harántcsíkolt vázizom szerkezetét egyéb stabilizáló fehérjék is alkotják, pl. a desmin az egyes Z-vonalakat fűzi össze, a dystrophin az aktin és izommembrán-fehérjék közötti, míg számos további fehérje az extracelluláris mátrixszal való kapcsolatot teremti meg.

Kapcsolat: natstrength@gmail.com